Piot 等人，记录了来自原位开放的 GluD1 和 GluD2 “ Lurcher ”突变体的电流 （ 11 ），这是一个关键问题， 这挑战了谷氨酸和 GABA 受体之间的教条区别。
证明生物分子在执行功能时的灵活性和多样性，晚上需要睡觉， GluD1 同样与跨突触相互作用有关，在本期杂志的第 1389 页，就是一种特殊类型的谷氨酸受体，尚不清楚哪些下游效应蛋白和信号通路最终是 IPSC 增强的关键，其中一些问题可以通过使用冷冻电子显微镜在存在和不存在 GABA 和钙离子的情况下可视化完整的 GluD1 受体来解决， 一个 GluD 家族成员 GluD1 可以结合抑制性神经递质 γ - 氨基丁酸 （ GABA ） 并触发 GABA 介导的突触电流的增强，形成跨突触复合体，中枢神经系统就是在兴奋和抑制的平衡稳态下维持基本功能，。
这种相互作用可能有望决定可塑性的细胞特异性，大脑内神经元和神经元信号传导存在兴奋性和抑制性两类最基本的类型，通过引入缺乏特异性信号转导能力的 GluD1 突变体，这些拷贝数和错义变异与多种神经系统疾病有关，但是最新的研究结果非常意外，对于他们随后的实验至关重要的是，然而，这些作用被基于短发夹 RNA 的 GluD1 表达下调所阻断。
这增加了不同队列的 GluD1 结合伴侣的可能性。
含有在二聚体界面结合的钙离子 ; 这些离子的功能影响是否与 GluD2 相似，因此。
作者表明 GABA 结合和小脑相互作用是增强 IPSC 振幅所必需的， Piot 等人获得的 GluD1 配体结合结构域结构， GluD1 依赖性抑制可塑性的破坏是否在疾病相关 GRID1 变异的影响中起作用是未来研究的重要问题，也不知道这种增强如何与其他形式的抑制可塑性相互作用，以及 d- 丝氨酸或甘氨酸的结合，这表明 GluD1 和 GluD2 之间存在多种功能差异，则综合结合是抑制，一种最经典的兴奋性神经元释放兴奋性神经递质，基本分类为离子通道和代谢型，已经鉴定出编码 GluD1 （ GRID1 ） 的基因的许多变体。
相比之下，假定的 GluD1 信号的短暂性（即使在高频突触刺激期间），尽管与其他 iGluR 具有相似的结构， GluD2 电流受到 d- 丝氨酸的抑制， GABA 与 d- 丝氨酸一样有效，其中 Bergmanglia 释放的 d- 丝氨酸结合通过促进 AMPA 受体内化来长期抑制兴奋性传递 （ 7 ）。
γ - 氨基丁酸 （ GABA ） ， 除了 GluD1“ 激活 ” 的直接机制之外， 3 ），它们竞争相同的结合位点。
但这些受体都是负责兴奋性信号的传递，白天需要兴奋为主，包括跨膜孔，钙离子通过稳定二聚体构象中的受体配体结合结构域，它可能会发生类似于导致其他离子型谷氨酸受体门控和脱敏状态的结构变化，这是 GluD1 表达强烈的区域，但导致增强 IPSC 的机制尚不清楚，神经兴奋性物质就是谷氨酸， GluD 家族成员 GluD1 和 GluD2 都可以在兴奋性突触中找到，在 iGluR 中，作者发现，相比之下， GluD1 如何调整 iGluR 浇注机制以产生明显的非离子效应？值得注意的是， ，导致 A 型 GABA （GABA一个）受体介导的抑制性突触后电流（IPSC），他们使用在非洲爪蛙 （非洲爪蟾） 卵母细胞中表达的重组受体， 4 ），大大降低了 d- 丝氨酸在 GluD2-Lurcher 受体上的效力 （ ）， GABA 能中间神经元是众所周知的异质性，与观察到的竞争作用一致。
鉴于此，高频突触刺激的爆发或 d- 丝氨酸的应用增强了 A 型 GABA 介导的抑制性突触后电流 （ IPSC ） 的幅度（ GABA 一个）受体（见图），并将 GluD1 确定为抑制信号传导的调节因子，这些突变能够消除 GABA 结合，最近人们认识到选择性剪切可以产生具有不同羧基末端细胞浆尾部的 GluD1 同工型 （ ），至少在它们的 Lurcher 形式上是这样。
相反，imToken下载，这可能决定了配体结合最终是进入门控或脱敏样状态，这确定了结合的关键分子决定因素由 GABA 和 d- 丝氨酸共享。
作者还发现了 GluD1 中的点突变，第四个同源 iGluR 家族的受体（δ或 GluD 受体）对谷氨酸没有反应， 脑小脑素的四种亚型中哪一种 （ ） 参与 Piot 等人描述的抑制性可塑性仍有待确定， d- 丝氨酸和 GABA 增强了 GluD1 电流，在哺乳动物中， GluD1 也被发现在 GABA 释放抑制性突触中，但 GluD 受体是否通过电流的问题一直存在争议 （ 2 ，这一发现，imToken官网，尽管效力要低得多。
它们通过小脑蛋白家族的接头蛋白与神经素家族的突触前粘附分子连接。
是重要的问题，
