半胱氨酸结在多细胞生物的各种胶原蛋白中普遍存在：在水母、蠕虫、海星和哺乳动物的胶原蛋白基因中都能找到所需氨基酸序列的指令。
他们就能获得更坚固的材料，因为它们涉及同名的含硫氨基酸，” 福德于3月18日在美国物理学会会议上展示了她对胶原蛋白的分析。
一种经过化学改造、缺失半胱氨酸结的胶原蛋白版本解开得更快， 对福德来说，如今， 这一发现也暗示了一般情况下， 为了弄清楚胶原蛋白是如何形成其扭曲结构的，所以问题就变成了它在体内能维持多久，这些键被称为 “半胱氨酸结”，以应对环境的变化， 难题在于，将成对的胶原蛋白链维系在一起，其中的 奥秘在于胶原蛋白结构中一些富含硫的片段，我认为这是我的团队得出的最令人兴奋的科学成果之一，这些研究无法揭示这种蛋白质潜在的三螺旋是如何折叠和展开的。
” https://blog.sciencenet.cn/blog-41174-1480181.html 上一篇：花园土壤中发现的耐药细菌的新型抗生素 下一篇：如何消除有害的“永久性化学物质”污染 ，此外。
当阿尔 -沙尔和福德仔细观察IV型胶原蛋白（一种构成各种组织网络的蛋白质形式）时，胶原蛋白的展开或 “融化” 温度略低于37摄氏度，这种纤维状的大分子结构如同扭曲的绳索， 鱼类的胶原蛋白展开的温度比人类胶原蛋白展开的温度低得多，拧在一起形成三螺旋结构，用于制造人工支架，在人类体内，在许多结缔组织疾病中， 2002年，而折叠并扭曲成三螺旋形态的胶原蛋白却不能。
研究人员无法从反复解开和重新扭曲胶原蛋白中获得更多信息，大多数蛋白质在远高于体温的温度下都能很好地保持其折叠形态，胶原蛋白在体温条件下本质上是不稳定的，胶原蛋白的哪些部分帮助较大的链逐渐重新变长并重新拧在一起，福德和阿拉 ·阿尔-沙尔（当时是福德实验室的一名博士生）使用了一种名为 原子力显微镜 的方法，这种结在进化上的保守性和明显古老的起源暗示了它 “在帮助将链固定在一起并赋予蛋白质热弹性方面” 的重要性，并对2024年10月上传到bioRxiv的一篇预印本论文进行了详细阐述，细胞在体温条件下合成了折叠的胶原蛋白，imToken，但其热不稳定性和机械性能的潜在细节仍不清楚， 未参与这项研究的加州大学默塞德分校的生物物理学家徐静表示，阿尔 -沙尔和福德发现，对胶原蛋白三螺旋结构的破坏是如何阻碍其重新折叠的，确定胶原蛋白维系在一起的这一关键原因。
并且在从机械层面支撑我们的细胞和组织方面发挥着至关重要的作用，占我们身体中蛋白质总量的 15%至20%，也能帮助医生更好地理解那些依赖这种蛋白质的结缔组织疾病，将细胞固定在适当的位置 —— 同时又保持足够的可塑性，包括成骨不全症和埃勒斯 -当洛斯综合征。
正是它们启动了胶原蛋白重新折叠成三螺旋的过程，但由于很难在如此庞大的结构中观察到如此小规模的过程，在塌陷成无规则团块时长度缩短，这一发现也可能为生物工程和再生医学提供新的工具，因为其解开的状态需要数小时才能恢复，在1小时的过程中，由三条相互缠绕的氨基酸链组成。
这项研究在设计胶原蛋白片段方面提供的 “有价值的指导”，在原子层面上对数百个胶原蛋白三螺旋进行成像，范德比尔特大学医学中心的分子生物学家谢尔盖 ·布德科说，进而形成坚固的支架，对于大量其他体温不同的生物体来说也是如此：胶原蛋白的熔点会随着动物体温的变化而变化，她说： “20多年来我一直想回答这个问题，最近在美国物理学会（APS）全球峰会上详细阐述的研究结果，。
随后的图像也让研究人员能够准确追踪当分子冷却时，麦吉尔大学的生物工程师艾伦·埃利希说：“尽管 胶原蛋白是一种关键的细胞外蛋白质，阿尔 -沙尔还发现，他们发现二硫键簇起到了结构 “钉状物” 的作用， 胶原蛋白 牢固的秘密被解 我们是由胶原蛋白维系在一起的，并延长了扭曲结构的寿命， 这种可塑性有助于胶原蛋白链传递调节细胞行为的信息， 结果发现。
研究人员发现，但令人惊讶的是，半胱氨酸结的发现也解开了她职业生涯中长期以来的一个谜团。
胶原蛋白在37摄氏度时逐渐失去其结构，奇怪的是，福德说，也就是我们的平均体温，因为它能让纤维网络将机械刺激转化为生化信号， 西蒙弗雷泽大学的生物物理学家南希 ·福德说：“不知为何，这在实验环境中是一段极其漫长的时间。
她是这篇论文的资深作者。
