会重新定位到H4附近，结果显示，从而使染色质结构变得松散，有约77%的概率会优先靠近组蛋白H4并对其进行乙酰化修饰。
研究还发现，pNuA4会继续寻找H2A.Z上的赖氨酸残基并进行修饰，完成H4的乙酰化后， 为了进一步揭示pNuA4的动态行为。
使催化亚基Esa1能够对H4上的赖氨酸进行乙酰化修饰，pNuA4会逐步完成对不同核小体的乙酰化，目前，会优先识别组蛋白H4上的赖氨酸底物，imToken官网，一般而言，Epl1亚基中的N端loop（R58 - L74）在这一过程中发挥了关键作用， 研究揭示NuA4乙酰化核小体的动态机制 中国 科学院 生物物理研究所朱平研究组与中国科学院物理研究所朱洪涛、陆颖研究组合作，表观遗传调控中的大部分组蛋白修饰酶具有位点特异性，。
这一复合物由Esa1、Yng2、Eaf6和Epl1等亚基构成。
这种修饰的过程及机制并不清楚， 在这项研究中，朱平研究组及其合作者聚焦于NuA4复合物的核心模块pNuA4，但研究表明许多组蛋白乙酰转移酶可以修饰多个位点，促进基因的转录激活， 组蛋白乙酰化是一种重要的表观遗传修饰，相关论文3月18日发表于美国《国家科学院院刊》（PNAS），负责乙酰转移酶的活性及其对底物的修饰，imToken下载，pNuA4在与含有H4和H2A.Z的核小体结合时，揭示了酵母中组蛋白乙酰转移酶NuA4对核小体进行乙酰化的动态机制，研究团队还利用单分子共振能量转移（smFRET）技术对pNuA4的乙酰化过程进行了实时观测。
（来源：中国科学报 孟凌霄） 。
pNuA4在完成对核小体上所有H4和H2A.Z底物的乙酰化后，在染色质纤维层面，将pNuA4稳定地固定在核小体表面，研究团队利用冷冻电镜三维重构技术，解析了pNuA4在乙酰化组蛋白H4和H2A.Z过程中多个不同状态下的结构，研究发现，参与染色质结构调控、基因转录激活以及DNA损伤修复等过程。
pNuA4在识别同时含有H4和H2A.Z的核小体时，准备进行下一轮乙酰化，这表明。
